Kvanteprotein
Schrödingers kvantemekaniske paradoks handler om en kat, der er både død og levende på samme tid. Men kvantemekanik gælder som bekendt kun på kvanteniveau.
Kvanteproteiner handler ikke om halvdøde katte med eller uden Niels Bohrs berømte Københavnerfortolkning, men om meget interessante kvantemekaniske effekter på makroskopisk niveau.
Tag for eksempel den rørende historie om, hvordan en gammel dame sagsøgte producenten af mikrobølgeovne for indirekte at have forvoldt hendes kats død.
Den ældre dame var vant til at sætte sin kat lidt til tørring i sin gamle ovn efter badning. Nu havde hun imidlertid fået denne nye, avancerede mikrobølgeovn som katten naturligvis skulle prøve, for der stod jo ikke noget om, at katte ikke kunne sættes i mikrobølgeovne. Historien er formodentlig opdigtet, men gennem den kender de fleste mennesker den meget voldsomme effekt, som mikrobølger kan have på biologiske organismer.
Russisk roulette
Det vil derfor nok undre mange at høre, at russiske videnskabsmænd i sin tid satte mennesker i mikrobølgeovne for at kurere dem for sukkersyge, og at der tilsyneladende var nogle af dem som overlevede.
Men med udgangspunkt i sin forskning i kvanteproteiner har Henrik Bohr en mulig forklaring på, hvorfor behandlingen kan have hjulpet.
Forklaringen tager udgangspunkt i naturens vigtigste byggesten, proteiner, og deres forskellige former og vridninger.
I omkring 1830 fandt kemikere ud af, at en række kvælstofholdige stoffer, der var af stor betydning for alle levende organismer, syntes at være opbygget af den samme byggesten, og som derfor blev kaldt protein fra det græske proteios, som betyder det første.
De vigtige kvælstofholdige stoffer blev derfor kaldt proteinstoffer, og da det siden viste sig, at der ikke kun var én byggesten, men at disse stofgrupper består af kædemolekyler opbygget af tyve forskellige byggesten, kaldet aminosyrer, så forkortede man ordet proteinstoffer til proteiner.
Betegnelsen er stadig meget passende, da proteiner er af største betydning for alle levende organismer.
Proteiner er lange kædemolekyler, som er sammenkoblet af mellem 100 til 1000 aminosyregrupper. Vores gener koder for produktionen af proteiner i cellernes ribosomer ved at afkode det såkaldte meddeler-RNA, som er en kopi af en gensekvens fra cellekernens DNA.
Efter genomets kortlægning er en af de væsentligste videnskabelige udfordring at forstå, hvordan gener koder for de forskellige proteiner og forstå deres funktionalitet i livsprocesserne, da man med en sådan forståelse forhåbentlig for alvor vil få indsigt i livets opbygning og vil kunne forhindre og kurere sygdomme.
Livsprocesserne
Proteiner bliver altså skabt ved en oversættelse fra en simpel endimensional opskrift af basesekvenser til en meget kompleks tredimensional struktur.
En forståelse af denne meget komplicerede oversættelse er en meget vigtig videnskabelig udfordring i den postgenome æra.
Proteiners såkaldte tertiære struktur er en tredimensional struktur fuld af sløjfer og foldninger, som ikke alene afhænger af molekylegruppernes forskellige energiniveauer, men også af interaktion med andre omkringliggende proteiner og molekyler.
Denne dynamiske oversættelsesproces til proteinets tredimensionale struktur er stadig ikke velforstået, og for eksempel ville udfoldningen af et middelstort protein med almindelige molekylære beregninger på alverdens supercomputere tage længere end universets nuværende alder.
Brutal regnekraft er derfor ikke løsningen på proteinfoldnings problemet og forskere som Henrik Bohr har derfor afsøgt andre metoder. Hertil kommer at en forståelse af proteinet i høj grad er et kvantemekanisk problem.
Det grundlæggende videnskabelige foldningsproblem er et matematisk problem, der handler om at finde en transformation fra en sekvens til en tredimensional struktur med en række mellemliggende stadier.
Billedmæssigt kunne man tale om at finde vej gennem et struktur-energi landskab. Det egentlige proteinfoldningsproblem handler om at finde den præcise vej fra start til slut.
Dette giver en mere grundlæggende forståelse end det specifikke proteinfoldnings problem, som nogle videnskabsmænd taler om, der kun handler om at komme fra sekvens til tredimensional struktur, uanset hvilken vej foldningen tager i energilandskabet.
Der findes ikke meget detaljeret eksperimentel data om, hvordan proteinfoldning egentlig præcis foregår på nær visse specifikke proteiners foldningsveje ved lav tidsopløselighed, og det er derfor svært til fulde at forstå foldningsprocessen.
Men det synes givet, at der må findes et specielt princip eller kraft, der driver alle typer proteiner til deres præcise orginale foldningstilstand, og som kan hjælpe dem med deres specifikke funktionalitet.
Vride-molekyler
Henrik Bohr mener, at proteinernes organiseringsprincip handler om vridningstilstande i de polypeptidkæder, der binder aminosyrerne sammen.
Han har tidligere fremsat en teori for vridningstilstande sammen med sin fætter
Jakob Bohr. Proteiner er lineære strukturer, som er foldet og pakket tæt sammen i komplekse geometriske strukturer.
Proteinets vridningstilstande kan beskrives som stående bølger med frekvenser i mikrobølgeområdet. Foldninger opstår, når amplituden af et vridningsmoment bliver så stort, at det er mere favorabelt for proteinet at krumme, hvilket derefter foregår alt efter polypeptidkædens kemiske og fysiske egenskaber.
Det betyder, at man kan se proteinet og dets omgivelser som et makroskopisk kvantesystem, som kan exciteres ved hjælp af forskellig elektromagnetisk stråling som for eksempel mikrobølger til forskellige tilstande og derigennem ændre sin struktur.
Proteiner kan altså tvinges i en række forskellige strukturtilstande, hvoraf nogle er særdeles uheldige for organismen.
Det sker for eksempel i den frygtede sygdom med kogalskab, hvor prion-proteiner ændrer form til det dårlige scrapie-protein, som ødelægger hjernen. På grund af aggrering kan proteinet ikke vende tilbage til sin oprindelige tilstand.
En mulig forklaring på, hvorfor det kan have hjulpet at bruge mikrobølger på sukkersyge patienter er derfor, at det er blevet muligt for insulinproteiner at vende tilbage til deres normale tilstand. Det er naturligvis en meget eksperimentel behandling, som meget få læger ville anvende, da mikrobølgestråling også bliver absorberet af andre molekyler i vand, sukker og fedt, hvilket giver molekylrotationer der opvarmer organismen.
Henrik Bohr er derfor ikke i gang med at bygge mikrobølgeovne til sukkersyge, men fortsætter i stedet ufortrødent sin forskning med at forstå, hvordan livets første byggesten er opbygget, og hvordan elektromagnetiske stråling påvirker proteiners forskellige tilstande.
*Udvalgt videre læsning:
*Bohr H & Bohr J (2000) Microwave-enhanced folding and denaturation of globular proteins. Phys. Rev. E 61:4310-4314
*Bohr H. & Nielsen H.B. (2000) Wild dreams in physics at the turn of the millennium. Preprint, DTU. Major international publisher 2001
*A. Morales-Rubio et al (1993) Rapid acid hydrolysis of albumin in a microwave oven. Microchemical Journal 47, 270
FAKTA
Henrik Bohr
*Henrik Bohr, dr.tech., er lektor i biofysik ved Danmarks Tekniske Universitet. Han er 49 år, og har publiceret over 100 artikler i internationale tidsskrifter. Hans primære forskningsinteresser er matematisk fysik, kvanteproteiner, proteinfoldning, biomolekylær struktur bestemmelse og molekylære beregninger
